Коллаген

Коллаген часто входит в состав косметических средств для образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса; для продления действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций; для придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос и кожи.

Коллаген синтезируется организмом. Коллаген и эластин организма формируют своеобразную «основу» кожи, которая предотвращает её обвисание, обеспечивает её эластичность и упругость. Также важнейшим компонентом соединительной ткани является кератин — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти.

Коллаген — гликопротеин, фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма.) .

Коллаген обеспечивает прочность и эластичность соединительной ткани. Коллаген обнаружен только у животных. Коллаген отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов.

Коллаген— основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25 % до 45 % белков во всём теле. Синтез коллагена очень энергозатратен и происходит только у животных, которые используют для этого кислород. Появление коллагена позволило создать скелет, как внешний, так и внутренний, и резко увеличить размеры животных во время кембрийского взрыва. Молекула коллагена представляет собой левозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка.
Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая—пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных.

Коллаген существует в нескольких формах. Основа строения всех видов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл.

 Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещёнными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры.
Внутри тропоколлагенов существует связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколлагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков.
— это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые Коллагеновая фибрилла волокна — это пучки фибрилл.

 Коллаген для диетического питания – это распостраненное заблуждение. Для питания гидролизат коллагена и желатин это неполноценные белки. Они являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку.
Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты.
Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, (не является незаменимой аминокислотой) не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Синтез собственного коллагена в организме — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта.
Важный момент в синтезе— реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин C).
Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги и других коллагеновых заболеваний.